الصفحة الرئيسية
إدارة الكلية
عميد الكلية
وكيل الكلية للدراسات العليا والبحث العلمي
وكيلة الكلية شطر الطالبات
وكيل كلية الطب للشؤون التعليمية
وكيل الكلية مدير المستشفى الجامعي
الهيكل الاداري
الخطة الاستراتيجية
الأقسام العلمية
أقسام العلوم الطبية الأساسية
التشريح
علم الأدوية
علم الأمراض
قسم الكائنات الدقيقة والطفيليات الطبية
الكيمياء الحيوية السريرية
وظائف الأعضاء
طب الامراض الوراثية
أقسام العلوم السريرية
الانف والأذن والحنجرة والرأس والعنق
امراض النساء والولادة
امراض الدم
التعليم الطبي
التخدير والعناية المركزة
طب الاسرة
طب المجتمع
الجراحة
جراحة العظام
العيون
الأشعة
الطب الباطني
طب الاطفال
الطواريء
المسالك البولية
الامراض الجلدية
الوحدات العلمية
وحدة التمكين الصحي والحقوق الصحية
وحدة خريجين كلية الطب
وحدة التعليم المستمر
وحدة التخطيط الإستراتيجي
وحدة رعاية الموهبة والإبداع
وحدة الجودة والاعتماد الاكاديمي
وحدة تقييم بحوث الطلاب
وحدة أبحاث العلوم العصبية
وحدة خدمة المجتمع
وحدة الدعم الطلابي
وحدة الإختبار والقياس
وحدة التعلم الالكتروني
البرامج
بكالوريوس
ماجستير
دكتوراة
إصدارات الكلية
نماذج و ملفات
ألبوم الصور
الأبحاث
خريطة الكلية
اتصل بنا
آخر الأخبار
عربي
English
عن الجامعة
القبول
الأكاديمية
البحث والإبتكار
الحياة الجامعية
الخدمات الإلكترونية
صفحة البحث
كلية الطب
تفاصيل الوثيقة
نوع الوثيقة
:
مقال في مجلة دورية
عنوان الوثيقة
:
Intracellular localization and properties of phosphate-dependent glutaminase in rat mesenteric lymph nodes
Intracellular localization and properties of phosphate-dependent glutaminase in rat mesenteric lymph nodes
الموضوع
:
الكيمياء الحيوية
لغة الوثيقة
:
الانجليزية
المستخلص
:
Phosphate-dependent glutaminase was present at approximately similar activities in lymph nodes from mammals other than rat, and in thymus, spleen, Peyer's patches and bone marrow of the rat. This suggests that glutamine is important in all lymphoid tissues. Phosphate-dependent glutaminase activity was shown to be present primarily in the mitochondria of rat mesenteric lymph nodes, and most of the activity could be released by detergents. The properties of the enzyme in mitochondrial extracts were investigated. The pH optimum was 8.6 and the Km for glutamine was 2.0 mM. The enzyme was activated by phosphate, other phosphorylated compounds including phosphoenolpyruvate, and also leucine: 50% activation occurred at 5, 0.2 and 0.6 mM for phosphate, phosphoenolpyruvate and leucine respectively. The enzyme was inhibited by glutamate, 2-oxoglutarate, citrate and ammonia, and by N-ethylmaleimide and diazo-5-oxo-L-norleucine; 50% inhibition was observed at 0.7 and 0.1 mM for glutamate and 2-oxoglutarate respectively. Some of these properties may be important in the control of the enzyme activity in vivo
ردمد
:
0264-6021
اسم الدورية
:
The Biochemical Journal
المجلد
:
217
العدد
:
1
سنة النشر
:
1404 هـ
1984 م
نوع المقالة
:
مقالة علمية
تاريخ الاضافة على الموقع
:
Monday, November 28, 2011
الباحثون
اسم الباحث (عربي)
اسم الباحث (انجليزي)
نوع الباحث
المرتبة العلمية
البريد الالكتروني
محمد العرضاوي
Ardawi, Mohammed
باحث رئيسي
دكتوراه
الملفات
اسم الملف
النوع
الوصف
31390.pdf
pdf
الرجوع إلى صفحة الأبحاث